背景：新型抗体的应用

近年来，作为抗体工程的重要衍生物，新型Fab（抗原结合片段）、scFv（单链抗体）和纳米抗体（如VHH）在治疗和诊断领域展示出显著的应用优势。相较于传统的IgG抗体，这些新型抗体因其小分子量、强组织穿透性、较低的免疫原性和灵活的多价构建能力，在肿瘤靶向治疗、免疫治疗和分子影像等领域取得了显著的突破。

在肿瘤治疗方面，scFv和纳米抗体由于尺寸小（15-30kDa，约35nm×25nm），有效减少了CAR分子的聚集及其引发的强直性信号，提高了T细胞的持久性。例如，使用抗CD3/CD38scFv融合抗体的双特异性T细胞衔接器表现出对急性髓系白血病（AML）的强效抗肿瘤活性。在诊断领域，Fab/scFv能够减少非特异性结合，提高检测的信噪比和灵敏度，通过结合隐蔽靶点表位来增强检测效果。此外，在分子影像和液体活检方面，scFv结合电荷纳米酶探针，实现了靶点特异性与高灵敏度精准成像。

尽管Fab/scFv小分子抗体在治疗技术上具有优势，但其纯化难度也随之增加。传统的ProteinA/G填料已无法满足新型抗体的纯化需求，因此，来自厌氧菌株Peptostreptococcus magnus的ProteinL填料应运而生。

产品简介：ProteinL是一种从Peptostreptococcus magnus细胞壁提取的酸性分泌型蛋白，分子量为95kDa，具有特异性亲和力可与免疫球蛋白轻链结合。由于其独特的结构，ProteinL不仅与人Ig（VκI、VκIII、VκIV亚型）和小鼠Ig（VκII）的κ链高度亲和，而且不与重链结合。ProteinL可广泛应用于新型抗体及其片段的纯化，如ScFv、单域抗体、Fab及CAR流式表达检测等。

然而，ProteinL的残留会干扰目标抗体的免疫实验，并阻碍X射线结晶及冷冻电镜实验的抗体构象解析。同时，残留的ProteinL可能与细胞表面BCR（B细胞受体）结合，激活或抑制下游信号通路，甚至增加体内抗药物抗体（ADA）的形成风险。因此，为了有效去除ProteinL，通常采用电荷差异的离子交换层析或基于分子尺寸的排阻色谱进行分离。定量方法可以通过质谱分析和ELISA实现高灵敏度检测。

为了解决这一问题，环亚集团·AG88开发了两步夹心法的ProteinL ELISA试剂盒及其专用Buffer，专门用于含κ-VL抗体药物的ProteinL残留定量，并展现出良好的抗干扰性能。

样本分析显示，经过ProteinL纯化柱吸附后，低pH洗脱的IgG产物可以在使用专用Buffer（CG-P0200）后，获得稳定的回收率和检测结果（见表2）。注意：此试剂盒适用于κ轻链的IgG产物，若有特殊结构抗体，请联系我们进行针对性优化。

参考标准和文献包含了ICH Q6B、ICH Q7、ICH S6(R1)等多个指南，为新型抗体研究提供了重要依据。

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